مطالعه نقش حرکت های درون مولکولی در نحوه عمل سه گانه کاتالیتیک سرین پروتئازهای تریپسین،کیموتریپسین و پرولیل اولیگوپپتیداز

کاتالیز آنزیمی در یک ساختار ثابت انجام نمی شود و واکنش شیمیایی در مجموعه ای از حالت های ساختاری به هم پیوسته از مولکول آنزیم رخ می دهد. دینامیک درونی آنزیم برای تبدیل این ساختارها و در نتیجه عملکرد زیستی آنزیم لازم و ضروری می باشد. با استفاده از شبیه سازی دینامیک مولکولی، اطلاعات ارزشمندی از حرکت ها و ساختارهای لحظه ای مولکول آنزیم بدست می آید که برای درک ارتباط بین ساختار و عملکرد آنزیم کاربرد دارد. به هدف بررسی ویژگی های دینامیک سه گانه کاتالیتیک برای سه آنزیم تریپسین ، کیموتریپسین و پرولیل اولیگوپپتیداز (برای هر آنزیم در دو حالت واجد و فاقد سوبسترا ) شبیه سازی به مدت 10 نانوثانیه انجام شد. از نظر تکاملی دو آنزیم اول واگرا و با آنزیم سوم رابطه همگرای مکانیستیک دارند. با استفاده از تحلیل آماری کو واریانس بر روی فاصله های کلیدی در جایگاه فعال آنزیم ، شباهت های مشخص و معنی داری بین سه آنزیم در حالت های واجد و فاقد سوبسترا و در هر کدام از آنزیم ها تفاوت دینامیکی در دو حالت فاقد و واجد سوبسترا دیده می شود. از روی نتایج حاصل الگوی ابتدایی از چگونکی تغییر فاصله ها بدست آمده است که به نظر می رسد برای مقایسه دینامیک عملکردی آنزیم هایی با مکانیسم مشابه کارایی داشته باشد.